Головна онлайн підручники Підготовка з усіх предметів онлайн Підготовка до ЄДІ онлайн
Глава 8. Цеглинки життя
8.1. основи біохімії
8.1.5. білки
Як вже зазначалося вище, завдяки пептидним зв'язкам амінокислоти утворюють білки. Частина білків утворює комплекси з молекулами, що містять сірку, фосфор, залізо, цинк і мідь. Молекулярна маса білкових ланцюгів коливається від декількох тисяч до декількох мільйонів (у вірусі тютюнової мозаїки - близько 40 000 000 молекул); в їх склад входять сотні (іноді - сотні тисяч) амінокислотних залишків.
Потенційно різноманіття білків дуже велике - кожному білку відповідає своя особлива послідовність амінокислот, контрольована генетично. На частку білків припадає близько половини сухої маси клітини.
1
Малюнок 8.1.5.1.
До складу молока входить білок казеїн
Класифікація білків украй утруднена їх різноманіттям і складністю молекул. До простих білків, що складається тільки з амінокислот, відносять альбуміни (яєчний альбумін і сироватковий альбумін крові), глобуліни (антитіла в крові, фібрин), гістони, склеропротеіни (кератин волосся, шкіри та пір'я, колаген сухожиль, еластин зв'язок). До складних білок, що включає небілковий матеріал, відносять Фосфопротеіни (казеїн молока, вителлин яєчного жовтка), глікопротеїни (плазма крові, муцин), нуклеопротеїнами (хромосоми і рибосоми), хромопротеїни (гемоглобін, фітохром, цитохром), ліпопротеїни , Флавопротеїни, металопротеїни.
За структурою білки діляться на фібрилярні (третинна структура майже не виражена, нерозчинні, являють собою довгі поліпептидні ланцюги), глобулярні (третинна структура добре виражена, розчинні) і проміжні (фібрилярні, але розчинні). Перші входять до складу сполучних тканин, другі грають роль ферментів, гормонів, антитіл.
Функціонально білки можуть бути структурними (компоненти сполучних тканин, слизових секретів), транспортними (перенесення крові, ліпідів), захисними (антитіла, тромбоутворення ), Скоротливі (в м'язових тканинах), запасними (молоко, білок), ферментами , Гормонами, токсинами (зміїна отрута).
Кожному білку властива особлива геометрична структура. При описі просторової структури зазвичай описують чотири різних рівня організації.
Під первинною структурою білка зазвичай розуміють послідовність амінокислот. Первинна структура інсуліну була відкрита Ф. Сенгером в 1944-54 роках; в даний час відома первинна структура кількох сотень білків. Послідовність амінокислот визначає біологічну функцію білка, і заміна однієї єдиної амінокислоти може різко змінити цю функцію.
Зазвичай білкова молекула має форму спіралі. Це так звана вторинна структура, що стабілізується водневими зв'язками, що виникають між CO- і NH-групами. На один виток спіралі доводиться 3,6 амінокислотного залишку. Існують і інші форми вторинної структури, наприклад, потрійна спіраль колагену і складчастий шар фібрину.
Дисульфідні, іонні і водневі зв'язку, а також гідрофобна взаємодія змушують більшість білкових ланцюгів згортатися в компактну глобулу. Це так звана третинна структура білка. Нарешті, багато білків з особливо складною будовою складаються з декількох поліпептидних ланцюгів - спосіб їх упаковки називається четвертинної структурою.
2
Малюнок 8.1.5.2.
структура білка
Ряд причин (нагрівання, вплив будь-яких випромінювань, сильні кислоти і луги, важкі метали, органічні розчинники) можуть викликати денатурацію білка. Молекула тимчасово або постійно втрачає свою третинну структуру і «згортається» або випадає в осад. Використання спирту як дезинфецирующего кошти пов'язано саме з тим, що він викликає денатурацію білка будь-яких бактерій.
