Ферменти (Хімія 10 клас) - Гіпермаркет знань

Гіпермаркет знань >> хімія >> Хімія 10 клас >> Хімія: Ферменти

З цим класом біологічно активних речовин ви зустрічалися не раз: і в курсі хімії 8 класу, коли знайомилися з ферментативним каталізом, і в курсі біології 9 класу, вивчаючи травні ферменти . Тому їх визначення вам вже відомо. Отже, повторимо.
Ферменти, або ензими, - це органічні каталізатори білкової природи, які прискорюють реакції, необхідні для функціонування живих організмів.
Так як реакції обміну речовин, що протікають в організмах, можна розділити на два типи процесів: синтезу (анаболічні) л розпаду (катаболические), то відповідно можна виділити і два типи ферментів. Прикладом анаболічного ферменту може служити глутамінсінтетаза. Прикладом катаболічного ферменту може служити мальтаза.
Зараз хімікам відомо більше 2000 ферментів. Всі вони мають ряд специфічних властивостей, що відрізняють їх від неорганічних каталізаторів.
Розмір молекул. Зрозуміло, що, будучи за своєю природою білками , Ферменти повинні мати великі значення молекулярної маси. Дійсно, вона може коливатися в межах від 105 до 107, а це значить, що за своїм розміром молекули ферментів потрапляють в розряд колоїдних частинок. Це не дозволяє віднести їх ні до гомогенним, ні до гетерогенним каталізатором. Залишається віднести їх до особливого класу каталізаторів.

Селективність. Кожен фермент прискорює тільки одну яку-небудь реакцію або групу однотипних реакцій. Цю їх особливість називають селективність (вибірковість) дії. Вона дозволяє організму швидко і точно виконати чітку програму синтезу потрібних йому з'єднань на основі молекул харчових речовин або продуктів їх перетворення. Маючи в своєму розпорядженні багатим набором ферментів, клітина розкладає молекули білків, жирів і вуглеводів до невеликих фрагментів-мономерів (амінокислот, гліцерину і жирних кислот, моносахаридів відповідно) і з них заново будує білкові і інші молекули, які будуть точно відповідати потребам даного організму. Недарма великий російський фізіолог, нобелівський лауреат І. П. Павлов назвав ферменти носіями життя.

Ефективність. Більшість ферментів має дуже високою ефективністю. Швидкість деяких ферментативних реакцій може бути в 1015 разів більше швидкості реакцій, що протікають в їх відсутність. Така висока ефективність ферментів пояснюється тим, що їх молекули в процесі «роботи» дуже швидко відновлюються (регенерують). Типова молекула ферменту може регенерувати мільйони разів за хвилину, наприклад, широко використовуваний в сироваріння фермент реннін здатний викликати коагуляцію (згортання) білків молока в кількостях, в мільйони разів більша за його власну масу. Цей фермент виробляється слизовою оболонкою особливого відділу шлунка жуйних тварин - сичуга.
А ось ще один приклад високої ефективності «роботи» ферменту, добре знайомого вам з курсу хімії 8 класу, - катала-зи. За одну секунду при температурі, близькій до точки замерзання води, одна молекула цієї речовини розкладає близько 50 000 молекул пероксиду водню:
каталаза
2Н202 ----------> 2Н20 + 02
Цей каталізатор знижує енергію активації від 75 кДж / моль до 21 кДж / моль. Для порівняння зазначимо, що якщо для прискорення цієї реакції застосовується платина, яка перебуває в колоїдному стані, то енергія активації знижується тільки до 50 кДж / моль. Що ж таке енергія активації? Уявімо собі суміш бензину і кисню. Реакція між цими двома речовинами можлива, але вона не піде без витрати деякої кількості енергії, що надійшла, наприклад, у формі простої іскри. Ось така енергія, яка необхідна для того, щоб речовини почали взаємодіяти між собою, і називається енергією активації. Чим більше необхідна енергія активації, тим нижче швидкість реакції при даній температурі. Ферменти, діючи як каталізатори, знижують енергію активації, яка потрібна для того, щоб могла статися реакція. Вони підвищують загальну швидкість реакції, не змінюючи в який-небудь значній мірі температуру, при якій ця реакція протікає. Аналогічно «працюють» і неорганічні каталізатори, але вони поступаються в ефективності ферментам.
Залежність від температури. Багато ферменти мають найбільшою ефективністю при температурі людського тіла, т. Е. Приблизно при 37 ° С. Людина гине при більш низьких і більш високих температурах не стільки через те, що його вбила хвороба, а в першу чергу через те, що перестають діяти ферменти, а отже, припиняються обмінні процеси, які і визначають сам процес життя. Неорганічні каталізатори зберігають активність в більш широкому інтервалі температур. Згадайте, наприклад, синтез аміаку, який проводять при температурі 450-500 ° С (каталізатор - залізо).
Залежність від середовища розчину. Ферменти найбільш ефективно діють на субстрат при строго певному середовищі розчину, при певних значеннях так званого рН. Величина рН, як показано на схемі, характеризує кислотність і основність розчинів і може приймати значення від 1 до 14.

Фермент шлункового соку пепсин найбільш активний при рН 1,5-2 (сильнокислая середа), каталаза крові - при рН 7 (нейтральне середовище) і т. Д.
Кислотність або основність середовища фізіологічних рідин визначає біологічну активність клітин організму, яка, в свою чергу, визначається «роботою» діючих в них ферментів (табл. 12). Кожна з фізіологічних рідин має певне значення рН, і відхилення від норми може бути причиною важких захворювань.

Таблиця 12. Значення рН фізіологічних рідин

Більш детально з водневим показником рН ви будете знайомитися в курсі хімії наступного року навчання. Поки ж згадайте численні телевізійні ролики, в яких щосили експлуатується поняття рН (в них його називають рН-фактор) в рекламних цілях.
У контакт з субстратом вступає лише дуже невелика частина молекули ферменту, так званий активний центр. Він включає зазвичай від 3 до 15 амінокислотних залишків поліпептидного молекули ферменту. Висока специфічність ферменту обумовлена ​​особливою формою його активного центру, яка точно відповідає формі молекули речовини каталізуються реакції. Їх можна порівняти з «ключем і замком»: каталізує речовина виступає в ролі «ключа», який точно підходить до «замку», т. Е. До ферменту.
Багато ферменти для прояву активності потребують речовинах небілкової природи - так званих кофакторами. В ролі останніх можуть виступати іони металів (Цинку, марганцю, кальцію та ін.) Або молекули органічних сполук; в останньому випадку їх називають коферментажі. Іноді для дії ферменту буває необхідна присутність як іонів металу, так і коферментів.
У деяких випадках кофермент дуже міцно з'єднаний з білком, наприклад у каталази, де кофермент є комплексна сполука заліза з білком - гемоглобін.
В інших ферментах коферменти представляють собою речовини, близькі до вітамінів, які є попередниками коферментів. Наприклад, з вітаміну Вх (тіаміну) в клітинах утворюється тіамінпірофосфат - кофермент важливого ферменту, що входить до групи декарбоксилаз; з вітаміну В12 утворюються коферменти, необхідні для засвоєння жирних кислот з непарним числом атомів вуглецю.
Як же класифікують ферменти?
У 1961 р спеціальною комісією Міжнародного біохімічного союзу була запропонована систематична номенклатура ферментів. Відповідно до цієї номенклатурі ферменти були поділені на шість груп відповідно до загального типом реакції, яку вони каталізують. Кожен фермент при цьому отримав систематичне назва, точно описує каталізується їм реакцію. Однак, оскільки багато хто з цих систематичних назв виявилися дуже довгими і складними, кожному ферменту було також присвоєно і тривіальне, робоча назва, призначене для повсякденного вжитку. У більшості випадків воно складається з назви речовини, на яке діє фермент, вказівки на тип каталізуються реакції і закінчення аза (табл. 13).

Значення ферментів неможливо переоцінити. Тільки в людському організмі щомиті відбуваються тисячі і тисячі ферментативних хімічних реакцій. Згадаймо хоча б ті, з якими ви знайомилися на уроках біології в темі «Травлення». Наприклад, фермент амілаза, який міститься в слині (його ще називають птіаліном) і в соку тонкого кишечника, допомагає перетворенню крохмалю в мальтозу. Потім мальтоза перетворюється в глюкозу в тонкому кишечнику за допомогою іншого ферменту - мал'-тази. У шлунку і тонкому кишечнику такі ферменти, як пепсин і трипсин, перетворюють білки в більш прості сполуки - пептиди. Потім ці пептиди перетворюються в тонкому кишечнику в амінокислоти під дією ферментів, які, зрозуміло, називаються пептидазами. А ось на жири (ліпіди) в тонкому кишечнику діє фермент ліпаза, що розщеплює їх до гліцерину і жирних кислот.
Ферменти відіграють важливу роль і в проведенні багатьох технологічних процесів. Вони використовуються, наприклад, в процесах приготування їжі, у виробництві харчових продуктів та напоїв, фармацевтичних препаратів, миючих засобів, текстилю, шкіри та паперу (табл. 14).

Таблиця 14. Деякі приклади використання ферментів в промисловості

1. Що таке ферменти? Яка їхня хімічна природа?
2. Чим відрізняється дія ферментів від дії неорганічних каталізаторів?
3. Перерахуйте фактори, які впливають на швидкість ферментативної реакції.
4. При якій температурі ферменти проявляють найбільшу активність: 26 ° С, 36 ° С, 56 ° С?
5. Вкажіть оптимальне значення рН для дії амілази і пепсину.
6. Як класифікують ферменти і як утворюються їх тривіальні назви?
7. Назвіть області застосування ферментів в промисловості.
8. Лимонну кислоту в промисловості отримують при мікробіологічному (ферментативном) бродінні розчину глюкози відповідно до рівняння
2С6Н1206 + 302 -> 2С6Н807 + 4Н20

лимонна кислота
Скільки кілограмів лимонної кислоти при виході 62% від теоретично можливого можна отримати з 520 кг 15% -ного розчину глюкози?
9. Для виробництва молочної кислоти шляхом мікробіологічного (ферментативного) бродіння в промисловості використовують крохмаль і кормову патоку. Скільки кілограмів молочної кислоти при виході 75% від теоретично можливого можна отримати з 640 кг кормової патоки, якщо масова частка сухих речовин в ній становить 80%, з яких на частку сахарози припадає 45%?
10 *. Швидкість реакції ферментативного гідролізу сахарози не залежить від її концентрації і прямо пропорційна концентрації ферментів. Для експериментального визначення цієї швидкості 5 мл розчину сахарози змішали з рівним об'ємом розчину ферменту і витримували при 25 ° С протягом 30 хв, потім туди додали надлишок аміачного розчину оксиду срібла і нагріли. Випало 0,27 г осаду. Визначте час, необхідний для гідролізу при тій же температурі 50% сахарози, що міститься в 4,68 кг її розчину з густиною 1,04 г / мл і масовою часткою 17,1% після додавання 500 мл такого ж розчину ферменту.

задачники по хімії , рішення домашніх завдань , підручники для 10 класу

опорний каркас презентація уроку акселеративного методи інтерактивні технології Практика завдання і вправи самоперевірка практикуми, тренінги, кейси, квести домашні завдання дискусійні питання риторичні питання від учнів Ілюстрації аудіо-, відео- та мультимедіа фотографії, картинки графіки, таблиці, схеми гумор, анекдоти, приколи, комікси притчі, приказки, кросворди, цитати Доповнення реферати статті фішки для допитливих шпаргалки підручники основні і додаткові словник термінів інші Удосконалення підручників та уроків виправлення помилок в підручнику оновлення фрагмента в підручнику елементи новаторства на уроці заміна застарілих знань новими Тільки для вчителів ідеальні уроки календарний план на рік методичні рекомендації програми обговорення Інтегровані уроки

Якщо у вас є виправлення або пропозиції до даного уроку, Напишіть нам .

Якщо ви хочете побачити інші коригування та побажання до уроків, дивіться тут - освітній форум .