Коментарі викладача
Білки (поліпептиди) - біополімери, побудовані із залишків α-амінокислот, сполучених пептидними (амідних) зв'язками. До складу цих біополімерів входять мономери 20 типів. Такими мономерами є амінокислоти. Кожен білок за своїм хімічним будовою є поліпептидом. Деякі білки складаються з декількох поліпептидних ланцюгів. У складі більшості білків знаходиться в середньому 300-500 залишків амінокислот. Відомо кілька дуже коротких природних білків, довжиною в 3-8 амінокислот, і дуже довгих біополімерів, довжиною більше ніж в 1500 амінокислот. Освіта білкової макромолекули можна представити як реакцію поліконденсації α-амінокислот:
Амінокислоти з'єднуються один з одним за рахунок утворення нового зв'язку між атомами вуглецю і азоту - пептидної (амидной):
З двох амінокислот (АК) можна отримати дипептид, з трьох - трипептид, з більшого числа АК отримують поліпептиди (білки).
Класифікація білків
З точки зору харчової цінності білків, яка визначається їх амінокислотним складом і змістом так званих незамінних амінокислот, білки поділяються на повноцінні і неповноцінні. До повноцінних білків відносяться переважно білки тваринного походження, крім желатин, що відноситься до неповноцінних білок. Неповноцінні білки - переважно рослинного походження. Однак деякі рослини (картопля, бобові та ін.) Містять повноцінні білки. З тваринних білків особливо велику цінність для організму представляють білки м'яса, яєць, молока і ін.
До складу багатьох білків крім пептидних ланцюгів входять і неамінокіслотние фрагменти, за цим критерієм білки ділять на дві великі групи - прості і складні білки (протеїди). Прості білки містять тільки амінокислотні ланцюги, складні білки містять також неамінокіслотние фрагменти (Наприклад, гемоглобін містить залізо).
За загальним типом будови білки можна розбити на три групи:
1. Фібрилярні білки - нерозчинні у воді, утворюють полімери, їх структура зазвичай високорегулярна і підтримується, в основному, взаємодіями між різними ланцюгами. Білки, які мають витягнуту ниткоподібну структуру. Поліпептидні ланцюги багатьох фібрилярних білків розташовані паралельно один одному уздовж однієї осі і утворюють довгі волокна (фібрили) або шари.
Більшість фібрилярних білків не розчиняються у воді. До фібрилярні білок відносять наприклад, α-кератину (на їх частку припадає майже весь суха вага волосся, білки вовни, рогів, копит, нігтів, луски, пір'я), колаген - білок сухожиль і хрящів, фиброин - білок шовку).
2. Глобулярні білки - водорозчинні, загальна форма молекули більш-менш сферична. Серед глобулярних і фібрилярних білків виділяють підгрупи. До глобулярним білків відносяться ферменти, імуноглобуліни, деякі гормони білкової природи (наприклад, інсулін) а також інші білки, що виконують транспортні, регуляторні та допоміжні функції.
3. Мембранні білки - мають перетинають клітинну мембрану домени, але частини їх виступають з мембрани в міжклітинний оточення і цитоплазму клітини. Мембранні білки виконують функцію рецепторів, тобто здійснюють передачу сигналів, а також забезпечують трансмембранний транспорт різних речовин. Білки-транспортери специфічні, кожен з них пропускає через мембрану тільки певні молекули або певний тип сигналу.
Білки - невід'ємна частина їжі тварин і людини. Живий організм відрізняється від неживого в першу чергу наявністю білків. Для живих організмів характерно велике розмаїття білкових молекул і їх висока впорядкованість, що і визначає високу організацію живого організму, а також здатність рухатися, скорочуватися, відтворюватися, здатність до обміну речовин і до багатьох фізіологічних процесів.
Білки - етопріродние полімери, побудовані із залишків амінокислот.
гідроліз білків
Пептидний зв'язок гідролізується в кислому або лужному середовищі. При цьому утворюються солі амінокислот по карбоксильної групі або по аминогруппе (рис. 1).
Мал. 1. Освіта солей
Білки гідролізуються і під дією ферментів (рис. 2).
Мал. 2. Гідроліз білків
будова білків
Розгляньте малюнок 3.
Мал. 3. Будова білків
будова білків
Фішер Еміль Герман, німецький хімік-органік і біохімік. У 1899 почав роботи по хімії білків. Використовуючи створений ним в 1901 ефірний метод аналізу амінокислот, Ф. вперше здійснив якісні і кількісні визначення продуктів розщеплення білків, відкрив валін, пролін (1901) і оксипроліну (1902), експериментально довів, що амінокислотні залишки зв'язуються між собою пептидним зв'язком; в 1907 синтезував 18-членний поліпептид. Ф. показав схожість синтетичних полінептідов і пептидів, отриманих в результаті гідролізу білків. Ф. займався також вивченням дубильних речовин. Ф. створив школу хіміків-органіків. Іноземний член-кореспондент Петербурзької АН (1899). Нобелівська премія (1902).
Різноманітні функції білків визначаються α-амінокислотним складом і будовою їх високоорганізованих макромолекул.
Виділяють 4 рівня структурної організації білків:
1. Первинна структура - певна послідовність α-амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі.
2. Вторинна структура -
А) конформація поліпептидного ланцюга, закріплена безліччю водневих зв'язків між групами NH і С = О. Одна з моделей вторинної структури - α-спіраль.
Б) Інша модель - β-форма ( "складчастий лист"), в якій переважають межцепних (міжмолекулярні) Н-зв'язку.
А
Б
3. Третинна структура - форма закрученої спіралі в просторі, утворена головним чином за рахунок дисульфідних містків -SS-, водневих зв'язків, гідрофобних та іонних взаємодій.
4. Четвертичная структура - агрегати кількох білкових макромолекул (білкові комплекси), утворені за рахунок взаємодії різних поліпептидних ланцюгів
Молекула білка прагне не тільки до реалізації своєї біоактивності, але і до найбільш компактною структурою, що дозволяє їй максимально реалізувати свої функції.
денатурація білка
Денатурація - руйнування вторинної, третинної і четвертинної структури білка при різних впливах (нагріванні, дії розчинників, іноді навіть при енергійному струшуванні). Первинна структура при цьому не руйнується. Мал. 4.
Мал. 4. Денатурація білка при варінні яйця
Денатурація відбувається при варінні яйця, скисанні молока.
Якісні реакції на білок
1. При нагріванні білки розкладаються з виділенням летючих продуктів, видаючи характерний запах паленого пір'я.
2. Ксантопротеиновая реакція - пожовтіння білка при дії концентрованої азотної кислоти (забарвлення з'являється за рахунок нітрування бензольних кілець, що входять до складу залишків ароматичних амінокислот).
3. Біуретова реакція - фарбування в яскраво-фіолетовий колір при дії розчину солі міді (II) в лужному середовищі - обумовлена утворенням комплексів іона міді (II) з бічними аминогруппами.
Фізичні властивості білків
Білки - дуже довгі молекули, які складаються з ланок амінокислот, зчеплених пептидними зв'язками. Це - природні полімери, молекулярна маса білків коливається від декількох тисяч до декількох десятків мільйонів. Наприклад, альбумін молока має молекулярну масу 17400, фібриноген крові - 400.000, білки вірусів - 50.000.000. Кожен пептид і білок володіють строго певним складом і послідовністю амінокислотних залишків в ланцюзі, це і визначає їх унікальну біологічну специфічність. Кількість білків характеризує ступінь складності організму (кишкова паличка - 3000, а в людському організмі більш 5 млн. Білків).
Перший білок, з яким ми знайомимося у своєму житті, це білок курячого яйця альбумін - добре розчинний у воді, при нагріванні згортається (коли ми смажимо яєчню), а при довгому зберіганні в теплі руйнується, яйце протухає. Але білок захований не тільки під яєчною шкаралупою. Волосся, нігті, кігті, шерсть, пір'я, копита, зовнішній шар шкіри - всі вони майже повністю складаються з іншого білка, кератину. Кератин не розчиняється у воді, не згортається, не руйнується в землі: роги древніх тварин зберігаються в ній так само добре, як і кістки. А білок пепсин, що міститься в шлунковому соку, здатний руйнувати інші білки, це процес травлення. Білок інрерферон застосовується при лікуванні нежиті і грипу, тому що вбиває викликають ці хвороби віруси. А білок зміїної отрути здатний вбивати людину.
Функції білків в організмі представлені на малюнку 5.
Мал. 5. Функції білків в організмі ( джерело )
функції білків
Функції білків в природі універсальні. Білки входять до складу мозку, внутрішніх органів, кісток, шкіри, волосяного покриву і т.д. Основним джерелом α - амінокислот для живого організму служать харчові білки, які в результаті ферментативного гідролізу в шлунково-кишковому тракті дають α - амінокислоти. Багато α - амінокислоти синтезуються в організмі, а деякі необхідні для синтезу білків α - амінокислоти не синтезуються в організмі і повинні надходити ззовні. Такі амінокислоти називаються незамінними. До них відносяться валін, лейцин, треонін, метіонін, триптофан і ін. (Див. Таблицю). При деяких захворюваннях людини перелік незамінних амінокислот розширюється.
· Каталітична функція - здійснюється за допомогою специфічних білків - каталізаторів (ферментів). За їх участі збільшується швидкість різних реакцій обміну речовин і енергії в організмі.
Ферменти каталізують реакції розщеплення складних молекул (катаболізм) і їх синтезу (анаболізм), а також реплікації ДНК і матричного синтезу РНК. Відомо кілька тисяч ферментів. Серед них такі, як, наприклад пепсин, розщеплюють білки в процесі травлення.
Транспортна функція - зв'язування і доставка (транспорт) різних речовин від одного органу до іншого.
Так, білок еритроцитів крові гемоглобін з'єднується в легких з киснем, перетворюючись на оксигемоглобін. Досягаючи з потоком крові органів і тканин, оксигемоглобін розщеплюється і віддає кисень, необхідний для забезпечення окислювальних процесів в тканинах.
· Захисна функція - зв'язування і знешкодження речовин, що надходять в організм або з'являються в результаті життєдіяльності бактерій і вірусів.
Захисну функцію виконують специфічні білки (антитіла - імуноглобуліни), які утворюються в організмі (фізична, хімічна та імунний захист). Так, наприклад, захисну функцію виконує білок плазми крові фібриноген, беручи участь в згортанні крові і тим самим зменшуючи крововтрати.
· Скорочувальна функція (актин, міозин) - в результаті взаємодії білків відбувається пересування в просторі, скорочення і розслаблення серця, рух інших внутрішніх органів.
· Структурна функція - білки складають основу будови клітини. Деякі з них (колаген сполучної тканини, кератин волосся, нігтів і шкіри, еластин судинної стінки, кератин вовни, фиброин шовку і ін.) Виконують майже виключно структурну функцію.
У комплексі з ліпідами білки беруть участь в побудові мембран клітин і внутрішньоклітинних утворень.
· Гормональна (регуляторна) функція - здатність передавати сигнали між тканинами, клітинами або організмами.
Виконують білки-регулятори обміну речовин. Вони відносяться до гормонів, які утворюються в залозах внутрішньої секреції, деяких органах і тканинах організму.
· Поживна функція - здійснюється резервними білками, які запасаються в якості джерела енергії і речовини.
Наприклад: казеїн, яєчний альбумін, білки яйця забезпечують зростання і розвиток плода, а білки молока служать джерелом харчування для новонародженого.
Різноманітні функції білків визначаються α-амінокислотним складом і будовою їх високоорганізованих макромолекул.
Підбиття підсумку уроку
На даному уроці було розглянуто тема: «Білки». Ви повторили, що таке білки. Досліджували їх склад і властивості за допомогою кислотного або лужного гідролізу. Дізналися роль ферментів в гідролізі білків. Вивчили первинну, вторинну і більш складні структури білка. Ви розглянули різновиди білків.
джерела
http://www.youtube.com/watch?t=1&v=5cUSFk3GFzo
http://www.youtube.com/watch?t=1968&v=5E9VOf6v-Us
http://www.youtube.com/watch?t=1567&v=oAeJ4Xd-E_s
конспект - https://sites.google.com/site/himulacom/zvonok-na-urok/10-klass---tretij-god-obucenia/belki---prirodnye-polimery
http://interneturok.ru/ru/school/chemistry/10-klass
джерело презентації - http://ppt4web.ru/khimija/belki1.html
http://interneturok.ru/ru/school/chemistry/10-klass - конспект
Com/watch?Com/watch?
Com/watch?
