

  ТИРЕОТРОПНИЙ   ГОРМОН   (ТТГ, тиреотропин), Глік-протеїн,   молекула   догрого складається з 2 різних за структурою субодиниць a і b, нековалентно пов'язаних один з одним (мол. м.   гормону   ок.  30 тис.).  Обидві субодиниці характеризуються вираженою міжвидової   гомологією   структури.  Так, первинна структура a-субодиниці людини і великої рогатої худоби ідентичні на 70%, b -субьедіні-ці-на 90%. 
  Поліпептидний ланцюг a-субодиниці складається з 90-96 амінокислотних залишків і містить 5 внутріцепочечних   дисульфідних зв'язків   , B-субодиниці складається з 112-113 амінокислотних залишків і містить 6   дисульфідних зв'язків   . 
  a-Субодиниця тиреотропного   гормону   містить дві олігосахаридні ланцюга, b-одна.  Олігосахаридні ланцюга приєднані до поліпептидним ланцюгах по залишкам   аспарагина   за допомогою N-Глік-зідних зв'язків.  До складу вуглеводної частини, к-раю становить 15-30% від мовляв.  маси тиреотропного   гормону   , Входять залишки D-манози, D-галактози, L-фукози, N-ацетилглюкозамін, N-ацетил-галактозаміну і, можливо, сиаловой к-ти.  Вуглеводний склад a - і b-субодиниці різний. 
  Т іреотропний   гормон   порівняно легко дисоціює на субодиниці (напр., під впливом   сечовини   або пропіонової к-ти). 
  a-Субодиниця тиреотропного   гормону   по первинній структурі, поліпептидного ланцюга практично ідентична a-субодиниці лютеїн-зірующего   гормону   ,   фолікулостимулюючого гормону   , а також   лХГ   тієї ж видової приналежності.  Однак їх вуглеводні частини дек.  відрізняються один від одного.  Структура поліпептидного ланцюга b-субодиниці тиреотропного   гормону   і згаданих трьох ін.   гормонів   різна, що обумовлює   специфічність   їх   біол   .  дії. 
  Т іреотропний   гормон   в   організмі   контролює розвиток і функціонування щитовидної залози.  Він стимулює синтез і виділення щитовидною залозою   тироксину   і   тріїодтіроніна   .  Після зв'язування тиреотропного   гормону   специфічний.   рецепторами   клітинної мембрани   в щитовидної   залозі   стимулюється   активність   аденілатііклази, що призводить до підвищення вмісту в   клітці   циклич.   аденозинмонофосфата   , Прискоренню транспорту   йоду   і зв'язування його   білком   ;  посилюється синтез   тиреоглобуліну   , його   протеоліз   і вивільнення   тироксину   і   тріїодтіроніна   .  Під впливом тиреотропного   гормону   прискорюється ряд ін. метаболич.  процесів в   залозі   . 
  Т іреотропний   гормон   виробляється і секретується в   кров   специализир.   клітинами   передньої долі   гіпофіза   .  синтез і   секреція   гормону   контролюється   тиролиберином   .  a-субодиниці тиреотропного   гормону   і трьох ін. родинних   гормонів   кодуються одним   геном   , B-субодиниці - різними.  Кожна субодиниця спочатку синтезується на окремій   матричної РНК   .  Синтез вуглеводних ланцюгів відбувається в   процесі трансляції   або після її завершення. 
  Зниження або підвищення   секреції   тиреотропного   гормону   призводить до порушень ф-ції щитовидної залози, розвитку ендокринних захворювань. 
  препарати   гормону   отримують виділенням з   гіпофізів   тварин і людини;  можливий також синтез тиреотропного   гормону   за допомогою методів генетичної.  інженерії. 
  Літ .:   біохімія   гормонів   і гормональної регуляції, М., 1976;  ендокринологія та   метаболізм   , Пров.  з англ., т. 1-2, М., 1985;  Pierce JG, Parsons Т. Р., "Ann. Rev. Biochem.", 1981, V. 50, p.  456-95;  FiddesJ.S., Tal-madge K., "Recent Prog. Horm. Res.", 1984, v.  40, p.  43-78;  Hayashizaki Y., "Biochem. And Biophys. Res. Comm.", 1988, v.  152, №2, p.  703-10;  Thota-kura NR [ao], "Endocrinology", 1991, v.  128, № 1, p.  341-48;  Kashiwai T. [ao], "J. of Immunological Methods", 1991, v.  143, p.  25-30.  А. А. Булатов. 
 
						